In diesem Übersichtsartikel beschreiben wir die Strukturen und den Domänenaufbau der DNMT1 und DNMT3 DNA Methyltransferasen, ihre DNA Bindung, katalytischen Mechanismus, Multimerisierung und die Vorgänge, die ihre Aktivitt und Stabilität in Zellen kontrollieren. Ein Fokus liegt auf der Regulation der Chromatininteraktion von DNMTs mittels post-translationalen Modifikationen, anderen Proteinen und Chromatin Modifikationen. We postulieren, dass die allosterische Regulation von DNMTs mittels autoinhibitorischen Domänen einen generellen Mechanismus zu Kontrolle ihrer Aktivität darstellt. Weiterhin zeigen wir auf, dass oft eine kombinierte Regulation der Aktivität und Lokalisierung dieser Enzyme beobachtet wird.