Neue Veröffentlichung in "Nature Communications"

In dieser Arbeit untersuchten wir die posttranslationale Methylierung von Proteinen, die eine entscheidende Rolle bei der Regulierung verschiedener Aspekte der Funktion von Proteinen spielt. Histidinmethylierung ist eine relativ seltene und wenig erforschte Proteinmodifikation. In dieser Arbeit untersuchten wir das METTL9 Protein und zeigten, dass es eine neuartige Protein-Histidin-Methyltransferase darstellt. Das Enzym bevorzugt die Methylierung des ersten Histidins in HXH-Sequenzen, wobei X ein kleiner Aminosäurerest sein sollte (vorzugsweise A, N, G, S oder T). Basierend darauf wurden mehrere zelluläre Peptid- und Proteinsubstrate von METTL9 entdeckt. Insgesamt vermittelt METTL9 die Bildung der Mehrheit des in Maus- und Humanen Zellen an Proteinen vorhandenen 1-Methylhistidins, einschließlich der Methylierung der NDUFB3-Untereinheit des mitochondrialen Atmungskomplexes I, von der gezeigt wurde, dass sie die aerobe Respiration stimuliert.