Die meisten fehlgefalteten zytosolischen Proteine der Zelle werden vom Ubiquitin-Proteasom System eliminiert. In Hefe wird die Polyubiquitinierung fehlgefalteter zytosolischer Proteine hauptsächlich von zwei Ubiquitin Ligasen initiiert, der Erkennungskomponente des "N-end rule" Abbauweges, Ubr1, und der nukleären Ubiquitin Ligase San1. Damit die Ubiquitinierung durch San1 und der anschließende proteasomale Abbau erfolgen kann, müssen die fehlgefalteten zytosolischen Proteine in den Zellkern transportiert werden. Die Selektion der fehlgefalteten Proteine für den Import in den Zellkern war unbekannt. Diese Studie der Gruppe von Prof. Wolf zeigt, dass eine größer werdende molekulare Masse der Substrate einen nukleären San1 induzierten proteasomalen Abbau verhindert. Stattdessen werden die Substrate dann der Ubiquitinierung durch die zytosolische Ubr1 Ligase zugänglich die den Abbau einleitet.