Die Methylierung von Lysin Resten in Proteinen ist eine sehr wichtige Modifikation mit einer Vielzahl von bioloigschen Funktionen. Daher sind die Kartierung von Lysin Methylierungsstellen und die Identifizierung der verantwortlichen Protein Lysin-Methyltransferasen (PKMTs) wichtige wissenschaftliche Herausforderungen und viele Gruppen arbeiten an diesen Themen. Vor kurzem wurde berichtet, dass die SUV39H2 PKMT Histon H2AX an Lysin 134 methyliert und diese Modifikation eine wichtige Rolle bei der DNA Reparatur spielt (Sone et al, Nat Commun 2014, 5:5691). In dieser Publikation berichten wir über Ergebnisse von in vitro-Methylierungsreaktionen mit H2AX Protein und Peptiden, in denen keine H2AX Methylierung durch SUV39H2 nachweisbar war. Mögliche Ursachen für diesen Widerspruch und seine Konsequenzen werden diskutiert.